Questão 120 do ENEM 2022 — Ciências da Natureza

Para resolvermos essa questão, precisamos analisar o comportamento da enzima catalase em diferentes temperaturas, conforme apresentado no quadro do experimento.

Observando os dados, notamos que a taxa de decomposição do peróxido de hidrogênio ($\text{H}_2\text{O}_2$) aumenta de $8,0 \times 10^{-12} \, \text{mol} \, \text{min}^{-1}$ a $10^\circ\text{C}$ para um pico de $10,5 \times 10^{-12} \, \text{mol} \, \text{min}^{-1}$ a $15^\circ\text{C}$. No entanto, a partir de $20^\circ\text{C}$, a atividade enzimática começa a cair drasticamente, chegando a apenas $3,1 \times 10^{-12} \, \text{mol} \, \text{min}^{-1}$ a $35^\circ\text{C}$.

A Natureza das Enzimas

As enzimas são, em sua grande maioria, proteínas que atuam como catalisadores biológicos. A sua função depende intimamente da sua forma, ou seja, da sua estrutura tridimensional. É essa estrutura geométrica que forma o chamado sítio ativo, o local exato onde o substrato (neste caso, o $\text{H}_2\text{O}_2$) se encaixa, funcionando de maneira muito semelhante a uma chave em uma fechadura.

Quando aumentamos a temperatura inicialmente (de $10^\circ\text{C}$ para $15^\circ\text{C}$), fornecemos mais energia cinética para as moléculas do meio. Elas passam a se mover mais rápido, o que aumenta a probabilidade de colisões efetivas entre a enzima e o substrato, acelerando a reação. Esse é o comportamento esperado para qualquer reação química.

O Efeito do Calor Excessivo

Contudo, as proteínas são moléculas extremamente sensíveis ao calor. Quando a temperatura ultrapassa o ponto ótimo de funcionamento da enzima (que no experimento parece ser próximo aos $15^\circ\text{C}$), a agitação térmica excessiva começa a romper as ligações químicas fracas (como as pontes de hidrogênio) que mantêm a proteína enrolada em sua forma funcional.

Esse processo é conhecido como desnaturação. Ao perder sua estrutura tridimensional, o sítio ativo da enzima é deformado. O substrato não consegue mais se encaixar perfeitamente, e a enzima perde sua capacidade catalítica. É exatamente por isso que a atividade despenca nas temperaturas mais altas.

Análise das Alternativas

• A) variação do pH do meio: Incorreta. O próprio enunciado afirma que os ensaios foram realizados "variando-se apenas a temperatura". O pH foi mantido constante.
• B) aumento da energia de ativação: Incorreta. As enzimas servem justamente para diminuir a energia de ativação. A perda de atividade não ocorre porque a enzima ativamente aumenta essa energia, mas sim porque a "ferramenta" que a diminuía foi quebrada.
• C) consumo da enzima durante o ensaio: Incorreta. Isso contraria o conceito básico de um catalisador: enzimas aceleram a reação, mas não são consumidas por ela.
• D) diminuição da concentração do substrato: Incorreta. A queda de rendimento nos ensaios mais quentes não se justifica por falta de substrato, pois as condições iniciais de concentração eram as mesmas em todos os tubos.
• E) modificação da estrutura tridimensional da enzima: Correta. Descreve perfeitamente o fenômeno da desnaturação térmica, onde o calor altera a forma da enzima, inativando-a.